Ein Forschungsteam aus Marburg und Frankfurt hat ein neues Strukturelement identifiziert. Es kommt bei Enzymen vor, mit denen Kohlendioxid in Biomoleküle eingebaut wird.
Das neu entdeckte Muster kannte man bisher nur von künstlich hergestellten Molekülen, aber nicht von natürlich vorkommenden Proteinen. Die Wissenschaftler berichten im Fachmagazin „Proteins: structure, function, and biosynthesis“ über ihre Entdeckung.
Proteine bestehen aus Aminosäuren, die zu Ketten aneinander gereiht sind. Damit die Proteine ihre jeweilige Funktion erfüllen, ist es nicht nur von Belang, welche Aminosäuren sie enthalten und wie sie angeordnet sind; ebenso wichtig ist auch die dreidimensionale Form, in die sich die Kette faltet.
Das ist die sogenannte „Sekundärstruktur“. Dabei treten regelmäßige wiederkehrende Strukturmotive auf.
„Wir haben ein für Proteine neuartiges Strukturmotiv identifiziert“, berichtete der Marburger Mikrobiologe Prof. Dr. Johann Heider. Er ist Mitverfasser der aktuellen Studie.
Das Team um Heider und seinen Frankfurter Kollegen Dr. Ulrich Ermler untersuchte eine Carboxylase. Dabei handelt es sich um Enzyme, die Kohlendioxid in Biomoleküle einbauen, wie es etwa bei der Fotosynthese geschieht, aber auch bei mikrobiellen Abbauprozessen. Carboxylasen sind mithin Moleküle, die an den wichtigsten und am weitesten verbreiteten Vorgängen in der belebten Natur beteiligt sind.
Die Wissenschaftler nahmen sich die Acetophenon-Carboxylase vor als „einen besonders komplexen Vertreter der Enzymfamilie“, wie Heider betonte. Die Gruppe entdeckte dabei Konstruktionsdetails, die bislang noch nicht als ein eigenständiges Strukturmotiv erkannt worden waren.
Das Motiv besteht aus acht kurzen schraubenartigen Formen. Das sind die sogenannten „Helices“. Sie sind zu einem Bündel angeordnet, wobei eine zentrale Helix von sechs anderen umringt wird, während die achte das Muster nach außen fortsetzt.
„Dieses Motiv war bisher nur in künstlich hergestellten Glycin-reichen Polypeptiden bekannt, aber nicht in natürlich vorkommenden Proteinen“, hob Heider hervor. Die detaillierte Beschreibung der dreidimensionalen Struktur gestattet es nun, näher zu untersuchen, wie die Acetophenon-Carboxylase ihre Funktion bei mikrobiellen Abbauprozessen erfüllt.
* pm: Philipps-Universität Marburg