Eine Marburger Forscherin hat eines der größten Enzyme der Natur entschlüsselt. Ihre Studie in „Nature“ zeigt, wie ein riesiger Enzymkomplex die Energiegewinnung von methanbildenden Mikroorganismen ermöglicht.
Ein Forschungsteam der Philipps-Universität Marburg hat einen der größten bislang bekannten Enzymkomplexe der Natur untersucht und seine außergewöhnliche Struktur entschlüsselt. Unter der Leitung von Prof. Dr. Jan Schuller konnte Doktorandin Sophia Paul vom Zentrum für Synthetische Mikrobiologie (SYNMIKRO) den sogenannten „Heterodisulfid-Reduktase-Superkomplex“ detailliert charakterisieren. Die Ergebnisse der Studie werden nun im Fachmagazin „Nature“ veröffentlicht. Sie zeigen, wie ein molekularer „Riese“ mit hunderten Bausteinen die Energiegewinnung in Mikroorganismen ermöglicht.
„Dieser Enzymkomplex zeigt eindrucksvoll, wie die Natur komplexe molekulare Maschinen aufgebaut hat, um unter extremen Bedingungen effizient Energie zu gewinnen“, erklärte Schuller. „Besonders spannend ist für uns, dass wir nicht nur die Struktur dieses riesigen Systems aufklären konnten, sondern auch sehen, wie flexibel Mikroorganismen ihre Energiegewinnung an ihre Umwelt anpassen.“
Der untersuchte Enzymkomplex besitzt eine beeindruckende Größe: Er erreicht eine Molekülmasse von etwa acht Mega-Dalton und einen Durchmesser von rund 50 Nanometern. Damit gehört er zu den größten bekannten Enzymkomplexen überhaupt.
Viele Enzyme, die beispielsweise beim Abbau von Zucker Energie für Zellen bereitstellen, sind mit etwa 120 Kilo-Dalton deutlich kleiner. Der Superkomplex besteht aus insgesamt 252 Proteinuntereinheiten und enthält mehr als 600 sogenannte „Kofaktoren“. Das sind kleine Molekülbestandteile, die für die Funktion des Enzyms entscheidend sind.
Durch die komplexe räumliche Organisation seiner zahlreichen Bestandteile kann der Enzymkomplex mehrere Reaktionsschritte effizient miteinander verbinden. Dadurch wird ein schneller und gezielter Elektronentransfer ermöglicht. Das ist ein zentraler Prozess für die Energiegewinnung bestimmter Mikroorganismen.
Der Enzymkomplex stammt aus dem Mikroorganismus „Methanococcus maripaludis“. Er gehört zu den sogenannten „methanogenen Archaeen“. Das sind einzellige Organismen, die ohne Sauerstoff leben können und unter extremen Bedingungen vorkommen. Ihre Lebensräume reichen von heißen Quellen und tiefen Sedimenten bis hin zu salzhaltigen Ökosystemen wie den Salzwiesen der deutschen Nordseeküste.
Diese Mikroorganismen nutzen Wasserstoff, um Kohlendioxid (CO2) in Methan (CH4) umzuwandeln. Methan ist neben Kohlendioxid eines der wichtigsten Treibhausgase und trägt zur globalen Erwärmung bei. Ein besseres Verständnis der biologischen Methanbildung hilft daher, die Rolle solcher Mikroorganismen in globalen Kohlenstoffkreisläufen und im Zusammenhang mit dem Klimawandel besser einzuordnen.
Mit Hilfe der Kryo-Elektronenmikroskopie konnte das Marburger Team nicht nur die Struktur des Enzymkomplexes sichtbar machen, sondern auch eine unerwartete Besonderheit feststellen: Bei rund 18 Prozent der untersuchten Partikel war anstelle einer Wasserstoff-verwertenden Hydrogenase eine Formiat-Dehydrogenase eingebaut. Diese Beobachtung zeigt die hohe Anpassungsfähigkeit anaerober Mikroorganismen. Verändert sich ihre Umwelt beispielsweise durch eine begrenzte Verfügbarkeit von Wasserstoff, können sie offenbar gezielt Bestandteile des Enzymkomplexes austauschen und dadurch ihre Energiegewinnung anpassen.
Neben den Untersuchungen isolierter Komplexe im Labor setzte die Arbeitsgruppe auch die Kryo-Elektronentomographie ein, um die Enzyme direkt in ihrem natürlichen Umfeld innerhalb der Zelle zu analysieren. Die Ergebnisse zeigen, dass die Superkomplexe in den Zellen in hoher Dichte vorkommen und vermutlich eine zentrale Rolle beim Elektronenfluss sowie bei der Energiegewinnung während der Methanbildung spielen. Die Studie liefert damit neue Einblicke in die Funktionsweise eines außergewöhnlich großen biologischen Systems und zeigt, wie Mikroorganismen mit hochkomplexen molekularen Maschinen an extreme Lebensbedingungen angepasst sind.
* pm: Philipps-Universität Marburg