Ein Forschungsteam aus Marburg und Frankfurt hat ein neues Strukturelement identifiziert. Es kommt bei Enzymen vor, mit denen Kohlendioxid in Biomolek\u00fcle eingebaut wird.
\nDas neu entdeckte Muster kannte man bisher nur von k\u00fcnstlich hergestellten Molek\u00fclen, aber nicht von nat\u00fcrlich vorkommenden Proteinen. Die Wissenschaftler berichten im Fachmagazin „Proteins: structure, function, and biosynthesis“ \u00fcber ihre Entdeckung.
\nProteine bestehen aus Aminos\u00e4uren, die zu Ketten aneinander gereiht sind. Damit die Proteine ihre jeweilige Funktion erf\u00fcllen, ist es nicht nur von Belang, welche Aminos\u00e4uren sie enthalten und wie sie angeordnet sind; ebenso wichtig ist auch die dreidimensionale Form, in die sich die Kette faltet.
\nDas ist die sogenannte „Sekund\u00e4rstruktur“. Dabei treten regelm\u00e4\u00dfige wiederkehrende Strukturmotive auf.
\n„Wir haben ein f\u00fcr Proteine neuartiges Strukturmotiv identifiziert“, berichtete der Marburger Mikrobiologe Prof. Dr. Johann Heider. Er ist Mitverfasser der aktuellen Studie.
\nDas Team um Heider und seinen Frankfurter Kollegen Dr. Ulrich Ermler untersuchte eine Carboxylase. Dabei handelt es sich um Enzyme, die Kohlendioxid in Biomolek\u00fcle einbauen, wie es etwa bei der Fotosynthese geschieht, aber auch bei mikrobiellen Abbauprozessen. Carboxylasen sind mithin Molek\u00fcle, die an den wichtigsten und am weitesten verbreiteten Vorg\u00e4ngen in der belebten Natur beteiligt sind.
\nDie Wissenschaftler nahmen sich die Acetophenon-Carboxylase vor als „einen besonders komplexen Vertreter der Enzymfamilie“, wie Heider betonte. Die Gruppe entdeckte dabei Konstruktionsdetails, die bislang noch nicht als ein eigenst\u00e4ndiges Strukturmotiv erkannt worden waren.
\nDas Motiv besteht aus acht kurzen schraubenartigen Formen. Das sind die sogenannten „Helices“. Sie sind zu einem B\u00fcndel angeordnet, wobei eine zentrale Helix von sechs anderen umringt wird, w\u00e4hrend die achte das Muster nach au\u00dfen fortsetzt.
\n„Dieses Motiv war bisher nur in k\u00fcnstlich hergestellten Glycin-reichen Polypeptiden bekannt, aber nicht in nat\u00fcrlich vorkommenden Proteinen“, hob Heider hervor. Die detaillierte Beschreibung der dreidimensionalen Struktur gestattet es nun, n\u00e4her zu untersuchen, wie die Acetophenon-Carboxylase ihre Funktion bei mikrobiellen Abbauprozessen erf\u00fcllt.<\/p>\n
* pm: Philipps-Universit\u00e4t Marburg<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"
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