Der Parasit „Mikrosporidium“ ist so sehr auf das Wesentliche reduziert, dass er sogar den Atem anh\u00e4lt. Aber er schafft es noch, Werkteile zusammenzuschmieden, die er unbedingt f\u00fcr die Basisprozesse des Lebens braucht.
\nSo l\u00e4sst sich umschreiben, was Zellforscher um Prof. Dr. Roland Lill von der Philipps-Universit\u00e4t herausgefunden haben, als sie Zellbestandteile der Parasiten untersuchten, die ihre Funktion gr\u00f6\u00dftenteils verloren haben. Die Wissenschaftler aus Marburg, M\u00fclheim und Gro\u00dfbritannien berichten \u00fcber ihre Ergebnisse in der aktuellen Ausgabe der Fachzeitschrift „Nature Communications“.
\nMikrosporidien sind einzellige Pilze, die als Parasiten in anderen Zellen leben. Sie befallen zum Beispiel Katzen, aber auch immungeschw\u00e4chte Patienten mit AIDS. Die Einzeller sind in ihrer funktionellen Ausstattung stark reduziert, weil sie viele wichtige Molek\u00fcle, die sie zum Leben brauchen, von der Wirtszelle beziehen.
\nUnter anderem besitzen Mikrosporidien keine richtigen Mitochondrien. Das sind Zellbestandteile, die normalerweise f\u00fcr die Zellatmung und die Herstellung des molekularen Energietr\u00e4gers „ATP“ zust\u00e4ndig sind.
\nDie Mitochondrien-\u00dcberbleibsel der Parasiten – die „Mitosomen“ – erf\u00fcllen diese Funktion nicht mehr, da sie ATP vom Wirt aufnehmen. Wozu braucht der Einzeller sie dann?
\n„Wir haben in unserer Arbeit direkt nachgewiesen, dass der Zusammenbau von Eisen-Schwefel-Verbindungen als der wesentliche Zweck von Mitosomen zu betrachten ist“, erkl\u00e4rte Seniorautor Lill. Er und sein Team fanden in Zusammenarbeit mit der Gruppe von Prof. Dr. Martin Embley aus Newcastle in den Mitosomen eine Reihe von Proteinen, die auch bei den klassischen Mitochondrien dem Zusammenbau von Eisen-Schwefel-Verbindungen dienen.
\nDiese Molek\u00fcle finden sich in vielen Enzymen, die an lebenswichtigen Vorg\u00e4ngen beteiligt sind wie zum Beispiel an der Replikation und der Reparatur des Erbmolek\u00fcls DNA. Bisher war indes nicht nachgewiesen worden, ob die Mikrosporidien-Proteine dieselbe Funktion wie ihre Mitochondrien-Pendants erf\u00fcllen.
\nUm das herauszufinden, gewannen die Wissenschaftler die Proteine in Reinform, mischten sie im Reagenzglas zusammen und f\u00fcgten elementares Eisen, eine Schwefelquelle sowie einen Energiespender hinzu. „Wir beobachteten eine schnelle und effiziente Bildung von Eisen-Schwefel-Clustern“, berichtete Mitverfasser Sven-Andreas Freibert, der in der Arbeitsgruppe von Lill seine Doktorarbeit anfertigte.
\n„Unseren Befunden zufolge hat das Mitosom die Funktion, die Reifung essentieller Eisen-Schwefel-Proteine im Zellkern und im Cytosol zu unterst\u00fctzen“, fasste Lill zusammen. Mitosomen enthalten den vollst\u00e4ndigen Satz von Enzymen, der f\u00fcr die Biosynthese von Eisen-Schwefel-Clustern ben\u00f6tigt wird.
\nEr entspricht der Enzym-Ausstattung echter Hefe-Mitochondrien. „Offenbar besteht ein starker Selektionsdruck gegen die Ver\u00e4nderung oder gar den Verlust dieses Stoffwechselweges“, folgern die Autoren.
\nLill lehrt Zellbiologie am Fachbereich Medizin der Philipps-Universit\u00e4t. Er ist Tr\u00e4ger des Leibniz-Preises und erhielt Anfang 2016 eine F\u00f6rderung durch das Reinhart-Koselleck-Programm der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG). Neben der DFG f\u00f6rderten unter anderem das „LOEWE“-Programm des Landes Hessen, die Max-Planck-Gesellschaft sowie die „Von Behring-R\u00f6ntgen-Stiftung“ die vorliegende Arbeit. * pm: Philipps-Universit\u00e4t Marburg<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"
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