Die Ursache fehlgebildeter Muskelfasern hat ein Team aus der Marburger Medizin aufgekl\u00e4rt. Querschl\u00e4ger behindern den Muskelaufbau.
\nWenn Muskelzellen die Proteinketten umbauen, die die Verk\u00fcrzung der Muskelfaser bewirken, kommt es ohne das Protein „CAP2“ zu fehlgebildeten Strukturen, wie sie auch bei Muskeldystrophien und verwandten Erkrankungen auftreten. Das schlie\u00dfen Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler um den Marburger Biologen Prof. Dr. Marco Rust aus Experimenten, bei denen sie CAP2 ausschalteten. Das Team berichtet \u00fcber seine Ergebnisse vorab online im Forschungsmagazin „Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA“ (PNAS).
\nBewegungen von Mensch und Tier kommen zustande, indem sich die Muskelzellen verk\u00fcrzen; das geschieht, weil sich Proteinketten aus Aktin und Myosin in den Muskelzellen aktiv gegeneinander bewegen. e Aktin- und Myosinfilamente bilden die kontraktilen Elemente der sogenannten „Myofibrillen“.
\nBei S\u00e4ugetieren bauen die Muskelzellen kurz vor und nach der Geburt ihre Aktinfilamente um, wobei sie deren Bestandteile austauschen. Da das im laufenden Betrieb passiert, muss die Zellmaschinerie den Austausch pr\u00e4zise umsetzen. „Wie das geschieht und welche Molek\u00fcle daran beteiligt sind, blieb bislang jedoch weitgehend im Dunkeln“, erkl\u00e4rte Marco Rust, der die Forschungsarbeiten am Fachbereich Medizin der Philipps-Universit\u00e4t leitete.
\nRust und sein Team nahmen das Protein CAP2 unter die Lupe, das Aktinfilamente auf- und umbauen kann. Fr\u00fchere Analysen zeigten, dass CAP2 die Gestalt von Nervenzellen sowie die Funktionsweise des Herzens beeinflusst; die Funktion in der Skelettmuskulatur war hingegen bislang noch nicht untersucht worden.
\nDie Forschungsgruppe studierte Mutanten, die kein funktionsf\u00e4higes CAP2-Protein produzieren. Wie das Team herausfand, f\u00fchrt das Fehlen des Proteins dazu, dass sich der Umbau der Aktinfilamente verz\u00f6gert, sodass sie in einem unreifen Zustand verharren. „Die Verz\u00f6gerung fiel mit dem Auftreten von Bewegungsdefiziten ebenso zusammen, wie mit krankhaften Ver\u00e4nderungen des Gewebes“, berichtete Rusts Doktorandin Lara-Jane Kepser, die den Entwicklungsdefekt entdeckte und dessen Ursache ma\u00dfgeblich aufzukl\u00e4ren half.
\nDie Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler zeigen, dass die St\u00f6rungen ausreichen, um die Bildung von Ringbinden zu veranlassen – darunter verstehen die Fachleute Muskelzellen mit Myofibrillen, die quer zur \u00fcblichen Orientierung verlaufen und h\u00e4ufig bei Muskelerkrankungen vorkommen. Zum Beispiel findet man sie bei Muskeldystrophien.
\nWie diese quer liegenden Myofibrillen entstehen, blieb bislang jedoch weitgehend unverstanden. „In unseren Mutanten ist der Umbau der Aktinfilamente derart verlangsamt, dass die Jungtiere anfangen, sich zu bewegen, bevor die Myofibrillen vollst\u00e4ndig entwickelt sind“, f\u00fchrte Rust aus. „In der Folge rei\u00dfen einzelne Myofibrillen, wodurch Ringbinden entstehen.“
\nDa die Reifung der Skelettmuskulatur beim Menschen \u00e4hnlich verlaufe wie bei M\u00e4usen, sei anzunehmen, dass CAP2 auch hier eine Schl\u00fcsselstellung einnehme, betonte der Neuropathologe Prof. Dr. Axel Pagenstecher, der ebenfalls an den Untersuchungen mitwirkte. „Tats\u00e4chlich zeigen unsere genetisch ver\u00e4nderten M\u00e4use Fehlbildungen der Muskeln, die an Krankheiten beim Menschen erinnern.“
\nRust leitet die Arbeitsgruppe „Molekulare Neurobiologie“ am Institut f\u00fcr Physiologische Chemie des Fachbereichs Medizin. Neben seiner Arbeitsgruppe und dem Neuropathologen Pagenstecher beteiligten sich Forscherinnen und Forscher aus Warschau und Genf an den Untersuchungen, die der Ver\u00f6ffentlichung zugrunde liegen. Die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG), das Universit\u00e4tsklinikum Gie\u00dfen und Marburg (UKGM), die Fondazione Cariplo sowie die nationale Wissenschaftsf\u00f6rderorganisation Polens unterst\u00fctzten die Forschungsarbeiten.<\/p>\n
* pm: Philipps-Universit\u00e4t Marburg<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"
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