{"id":20289,"date":"2026-07-08T18:00:10","date_gmt":"2026-07-08T16:00:10","guid":{"rendered":"http:\/\/marburg.news\/?p=20289"},"modified":"2026-07-08T18:00:10","modified_gmt":"2026-07-08T16:00:10","slug":"viel-flexibilitaet-marburger-forschungsteam-entschluesselte-grossen-enzymkomplex","status":"publish","type":"post","link":"http:\/\/marburg.news\/?p=20289","title":{"rendered":"Viel Flexibilit\u00e4t: Marburger Forschungsteam entschl\u00fcsselte gro\u00dfen Enzymkomplex"},"content":{"rendered":"<p>Eine Marburger Forscherin hat eines der gr\u00f6\u00dften Enzyme der Natur entschl\u00fcsselt. Ihre Studie in &#8222;Nature&#8220; zeigt, wie ein riesiger Enzymkomplex die Energiegewinnung von methanbildenden Mikroorganismen erm\u00f6glicht. <!--more--><br \/>\nEin Forschungsteam der Philipps-Universit\u00e4t Marburg hat einen der gr\u00f6\u00dften bislang bekannten Enzymkomplexe der Natur untersucht und seine au\u00dfergew\u00f6hnliche Struktur entschl\u00fcsselt. Unter der Leitung von Prof. Dr. Jan Schuller konnte Doktorandin Sophia Paul vom Zentrum f\u00fcr Synthetische Mikrobiologie (SYNMIKRO) den sogenannten &#8222;Heterodisulfid-Reduktase-Superkomplex&#8220; detailliert charakterisieren. Die Ergebnisse der Studie werden nun im Fachmagazin &#8222;Nature&#8220; ver\u00f6ffentlicht. Sie zeigen, wie ein molekularer &#8222;Riese&#8220; mit hunderten Bausteinen die Energiegewinnung in Mikroorganismen erm\u00f6glicht.<br \/>\n&#8222;Dieser Enzymkomplex zeigt eindrucksvoll, wie die Natur komplexe molekulare Maschinen aufgebaut hat, um unter extremen Bedingungen effizient Energie zu gewinnen&#8220;, erkl\u00e4rte Schuller. &#8222;Besonders spannend ist f\u00fcr uns, dass wir nicht nur die Struktur dieses riesigen Systems aufkl\u00e4ren konnten, sondern auch sehen, wie flexibel Mikroorganismen ihre Energiegewinnung an ihre Umwelt anpassen.&#8220;<br \/>\nDer untersuchte Enzymkomplex besitzt eine beeindruckende Gr\u00f6\u00dfe: Er erreicht eine Molek\u00fclmasse von etwa acht Mega-Dalton und einen Durchmesser von rund 50 Nanometern. Damit geh\u00f6rt er zu den gr\u00f6\u00dften bekannten Enzymkomplexen \u00fcberhaupt.<br \/>\nViele Enzyme, die beispielsweise beim Abbau von Zucker Energie f\u00fcr Zellen bereitstellen, sind mit etwa 120 Kilo-Dalton deutlich kleiner. Der Superkomplex besteht aus insgesamt 252 Proteinuntereinheiten und enth\u00e4lt mehr als 600 sogenannte &#8222;Kofaktoren&#8220;. Das sind kleine Molek\u00fclbestandteile, die f\u00fcr die Funktion des Enzyms entscheidend sind.<br \/>\nDurch die komplexe r\u00e4umliche Organisation seiner zahlreichen Bestandteile kann der Enzymkomplex mehrere Reaktionsschritte effizient miteinander verbinden. Dadurch wird ein schneller und gezielter Elektronentransfer erm\u00f6glicht. Das ist ein zentraler Prozess f\u00fcr die Energiegewinnung bestimmter Mikroorganismen.<br \/>\nDer Enzymkomplex stammt aus dem Mikroorganismus &#8222;Methanococcus maripaludis&#8220;. Er geh\u00f6rt zu den sogenannten &#8222;methanogenen Archaeen&#8220;. Das sind einzellige Organismen, die ohne Sauerstoff leben k\u00f6nnen und unter extremen Bedingungen vorkommen. Ihre Lebensr\u00e4ume reichen von hei\u00dfen Quellen und tiefen Sedimenten bis hin zu salzhaltigen \u00d6kosystemen wie den Salzwiesen der deutschen Nordseek\u00fcste.<br \/>\nDiese Mikroorganismen nutzen Wasserstoff, um Kohlendioxid (CO2) in Methan (CH4) umzuwandeln. Methan ist neben Kohlendioxid eines der wichtigsten Treibhausgase und tr\u00e4gt zur globalen Erw\u00e4rmung bei. Ein besseres Verst\u00e4ndnis der biologischen Methanbildung hilft daher, die Rolle solcher Mikroorganismen in globalen Kohlenstoffkreisl\u00e4ufen und im Zusammenhang mit dem Klimawandel besser einzuordnen.<br \/>\nMit Hilfe der Kryo-Elektronenmikroskopie konnte das Marburger Team nicht nur die Struktur des Enzymkomplexes sichtbar machen, sondern auch eine unerwartete Besonderheit feststellen: Bei rund 18 Prozent der untersuchten Partikel war anstelle einer Wasserstoff-verwertenden Hydrogenase eine Formiat-Dehydrogenase eingebaut. Diese Beobachtung zeigt die hohe Anpassungsf\u00e4higkeit anaerober Mikroorganismen. Ver\u00e4ndert sich ihre Umwelt beispielsweise durch eine begrenzte Verf\u00fcgbarkeit von Wasserstoff, k\u00f6nnen sie offenbar gezielt Bestandteile des Enzymkomplexes austauschen und dadurch ihre Energiegewinnung anpassen.<br \/>\nNeben den Untersuchungen isolierter Komplexe im Labor setzte die Arbeitsgruppe auch die Kryo-Elektronentomographie ein, um die Enzyme direkt in ihrem nat\u00fcrlichen Umfeld innerhalb der Zelle zu analysieren. Die Ergebnisse zeigen, dass die Superkomplexe in den Zellen in hoher Dichte vorkommen und vermutlich eine zentrale Rolle beim Elektronenfluss sowie bei der Energiegewinnung w\u00e4hrend der Methanbildung spielen. Die Studie liefert damit neue Einblicke in die Funktionsweise eines au\u00dfergew\u00f6hnlich gro\u00dfen biologischen Systems und zeigt, wie Mikroorganismen mit hochkomplexen molekularen Maschinen an extreme Lebensbedingungen angepasst sind.<\/p>\n<p>* pm: Philipps-Universit\u00e4t Marburg<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>Eine Marburger Forscherin hat eines der gr\u00f6\u00dften Enzyme der Natur entschl\u00fcsselt. 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