Einen neuen molekularen Schaltmechanismus in Bakterien hat ein Marburger Forschungsteam entdeckt. Damit kann Stress Proteine neu programmieren.
\nEin internationales Forschungsteam unter Leitung von Prof. Dr. Gert Bange vom Zentrum f\u00fcr Synthetische Mikrobiologie der Philipps-Universit\u00e4t Marburg hat einen bislang unbekannten Mechanismus entschl\u00fcsselt, mit dem Bakterien ihre Zellprozesse unter Stress anpassen. Gemeinsam mit Prof. Jade Wang von der University of Wisconsin im US-amerikanischen Madison zeigen die Forschenden, dass das Stressmolek\u00fcl „AP4A „gezielt in die Regulation zentraler Stoffwechselprozesse eingreift. Die Ergebnisse sind im Fachjournal „Nature Communications“ ver\u00f6ffentlicht.
\nChemische Markierungen steuern die Zellaktivit\u00e4t. Zellen regulieren ihre Proteine h\u00e4ufig durch sogenannte Acetylierung – kleine chemische Ver\u00e4nderungen, die die Aktivit\u00e4t der Eiwei\u00dfe beeinflussen. Damit diese Steuerung flexibel bleibt, m\u00fcssen solche Markierungen gezielt gesetzt und wieder entfernt werden.
\nDas Marburger Team konnte nun zeigen: Unter Stress wirkt das Molek\u00fcl AP4A wie ein Schalter. Es stabilisiert das Protein AcuB, das wiederum ein zentrales Enzym hemmt, das normalerweise Acetylgruppen entfernt. Dadurch bleiben zahlreiche Proteine st\u00e4rker ver\u00e4ndert – der Stoffwechsel der Zelle wird neu justiert.
\n„Wir konnten erstmals im Detail nachvollziehen, wie AP4A an sein Zielprotein bindet und dadurch die Protein-Acetylierung gezielt beeinflusst“, berichtete Erstautor Dr. Liujuan Zheng. D. Der chinesische Gastwissenschaftler arbeitet im Labor von Bange. „Das Molek\u00fcl fungiert unter Stressbedingungen als aktives Signal“, erl\u00e4uterte er. „Es verschiebt die Balance der Proteinregulation und erm\u00f6glicht der Zelle eine schnelle Anpassung.“
\nLaborleiter Bange ordnete die Ergebnisse ein: „Damit identifizieren wir einen neuen zentralen Schaltpunkt zwischen Stresssignal und Stoffwechsel. Solche Mechanismen helfen uns zu verstehen, wie Zellen ihre inneren Abl\u00e4ufe unter Belastung koordiniert umstellen.“ Mit Hilfe moderner Struktur- und Analyseverfahren entschl\u00fcsselte das Team die molekularen Details dieses Regulationsmechanismus. Das untersuchte bakterielle Enzym \u00e4hnelt menschlichen Histon-Deacetylasen –
\nwichtigen Angriffspunkten moderner Krebsmedikamente. „Die Regulation der Protein-Acetylierung ist evolution\u00e4r weit verbreitet“, erkl\u00e4rte Bange. „Da AP4A auch im Menschen vorkommt, k\u00f6nnten vergleichbare Kontrollmechanismen existieren. Das er\u00f6ffnet neue Perspektiven f\u00fcr das Verst\u00e4ndnis von Stoffwechselregulation und Stressbiologie.“<\/p>\n
* pm: Philipps-Universit\u00e4t Marburg<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"
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