Eine internationale Studie zeigt, wie lichtempfindliche Proteine den biologischen Rhythmus steuern. Forschende haben den Mechanismus eines „tierischen“ Cryptochroms entschl\u00fcsselt.
\nAlle Lebewesen – ob Mensch, Tier oder Alge – folgen einem inneren Takt, der sich am Licht orientiert. Wie genau bestimmte Eiwei\u00dfe diesen Tag-Nacht-Rhythmus steuern, war bisher nicht vollst\u00e4ndig gekl\u00e4rt. Ein internationales Forschungsteam unter der Leitung von Prof. Dr. Lars-Oliver Essen von der Philipps-Universit\u00e4t hat mit Beteiligung der National Taiwan University (NTU) nun erstmals entschl\u00fcsselt, wie sogenannte „Cryptochrome“ Licht wahrnehmen und in ein chemisches Signal umwandeln. Damit liefern die Forscherinnen und Forscher einen wichtigen Baustein zum Verst\u00e4ndnis der „Biologischen Uhr“. Die Ergebnisse wurden im Fachmagazin „Science Advances“ ver\u00f6ffentlicht.
\nCryptochrome sind Photorezeptoren, die in Pflanzen, Tieren und anderen Organismen den Tagesrhythmus sowie andere lichtabh\u00e4ngige Prozesse regulieren. Sie nutzen Lichtenergie, um chemische Reaktionen anzusto\u00dfen, die Stoffwechselprozesse im Zellinneren ausl\u00f6sen.
\n„Bisher war unklar, wie Cryptochrome die Energie des Lichts in strukturelle Ver\u00e4nderungen umsetzen, die Signale ausl\u00f6sen“, erkl\u00e4rte Lars-Oliver Essen als einer der Hauptautoren der Studie. „Unsere Arbeit zeigt nun erstmals, wie drei molekulare Bereiche zusammenwirken, um diesen Prozess zu steuern.“
\nMit Hilfe der seriellen Femtosekunden-Kristallographie (SFX) erstellte das Team 19 hochaufl\u00f6sende Schnappsch\u00fcsse, die die Dynamik von CraCRY zwischen zehn Nanosekunden und 233 Millisekunden nach Lichteinfall abbilden. Sie zeigen – als Film zusammengesetzt – wie Licht die Bildung eines Radikalpaares mit weit auseinanderstehenden, ungepaarten Elektronen ausl\u00f6st, das drei Prozesse in Gang setzt: Das sind die Stabilisierung des Radikalpaares, Neutralisierung des Flavin-Chromophors (FAD) durch Protoneneinfang und das Ausl\u00f6sen eines Signalzustands durch das Auseinanderfalten einer langen Helix am Endbereich des Proteins.
\n„Wir sehen zum ersten Mal, wie Licht die Struktur eines Cryptochroms vom tierischen Typus ver\u00e4ndert, um Signale zu erzeugen“, sagte Dr. Manuel Maestre-Reyna. Er ist Erstautor der Studie und Professor an der Nationalen Taiwanesischen Universit\u00e4t in Taiwan. Die Studie hebt zwei zentrale Mechanismen hervor.
\nDas sind der sogenannte „N395\/FAD-Schalter“, der eine kurzzeitige Protonierungsroute (TPP) aktiviert, um das Flavin-Molek\u00fcl zu protonieren und das Radikalpaar zu stabilisieren, sowie der „D321\/Y373-Schalter“, der durch Protonentransfer die entst\u00e4ndige Helix destabilisiert und so den Signalzustand einleitet. „Diese Prozesse k\u00f6nnten zum Beispiel erkl\u00e4ren, wie Cryptochrome in V\u00f6geln Magnetfelder f\u00fcr die Navigation nutzen“, betonte Essen. Die Protonierung des Flavins innerhalb von Mikrosekunden passt zu dem Zeitrahmen, der f\u00fcr die Magnetorezeption in V\u00f6geln erforderlich ist, bei der magnetische Felder die Signalbildung beeinflussen.
\nDie Ergebnisse haben weitreichende Bedeutung: Sie liefern nicht nur Einblicke in die Funktionsweise von Cryptochromen, sondern k\u00f6nnten auch die Forschung zu tagesrhythmusgesteuerten Krankheiten oder magnetischen Orientierungssystemen vorantreiben. „Unsere molekularen Filme zeigen, wie Licht, Protonentransfer und strukturelle Ver\u00e4nderungen zusammenspielen“, erkl\u00e4rte Essen. „Das ist ein Meilenstein f\u00fcr das Verst\u00e4ndnis lichtgesteuerter Prozesse in der Natur.“<\/p>\n
* pm: Philipps-Universit\u00e4t Marburg<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"
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