Einen weiteren wissenschaftlichen Erfolg meldet die Philipps-Universit\u00e4t. Forscher aus Marburg und Kanada haben die Struktur eines Proteinkomplexes aufgekl\u00e4rt, der f\u00fcr die Herstellung lebenswichtiger Enzyme erforderlich ist.
\nDie Forschungsgruppe um den Marburger Biochemiker Prof. Dr. Roland Lill ermittelte, welche dreidimensionale Struktur die sechs Proteine des Komplexes aufweisen, der an der Synthese von Eisen-Schwefel-Clustern beteiligt ist. Das Team ver\u00f6ffentlicht seine Ergebnisse in der Wissenschaftszeitschrift „Nature Communications“.
\n„Enzyme mit Eisen-Schwefel-Clustern sind unersetzlich f\u00fcr zahlreiche essenzielle Lebensprozesse“, erl\u00e4uterte Lill. Beispiele daf\u00fcr sind insbesondere die Energiegewinnung in den Mitochondrien, die Vervielf\u00e4ltigung der Erbsubstanz DNA sowie deren Reparatur nach Sch\u00e4digungen.
\n„Vor kurzem konnte ein Eisen-Schwefel-Protein charakterisiert werden, das bei der zellul\u00e4ren Virenabwehr hilft“, f\u00fchrte der Marburger Hochschullehrer weiter aus. Ist der Prozess der Synthese von Eisen-Schwefel-Clustern gest\u00f6rt, kommt es zu schwerwiegenden neurologischen Erkrankungen.
\nDie Entstehung von Eisen-Schwefel-Proteinen ist ein mehrstufiger Prozess, der das Zusammenwirken einiger spezialisierter Enzyme erfordert. Er findet in den Mitochondrien statt, die als die Kraftwerke der Zelle gelten.
\nLill und seine Kollegen pr\u00e4sentieren nun drei Kristallstrukturen. Sie seien „Schnappsch\u00fcsse unterschiedlicher Stadien des Syntheseprozesses“, erkl\u00e4rte Lill. „Aus diesen Daten konnten wir zum ersten Mal herauslesen, wie die verschiedenen Enzyme des Komplexes r\u00e4umlich zueinander angeordnet sind und wie sie ihre Funktion koordinieren, um aus Eisen und Schwefel einen Eisen-Schwefel-Cluster zusammenzusetzen.“
\nDabei blieben auch \u00dcberraschungen nicht aus. So fanden die Forscher heraus, dass zwei kleine Proteine, deren Funktion bisher unbekannt war, eher eine steuernde Funktion \u00fcbernehmen, als dass sie die Clustersynthese direkt unterst\u00fctzen: Die Proteine ISD11 und ACP stellen vielmehr sicher, dass die Clustersynthese in enger Abstimmung mit dem Energiehaushalt der Zelle geschieht.
\nLill leitet das Institut f\u00fcr Zytobiologie und Zytopathologie der Philipps-Universit\u00e4t. Au\u00dferdem geh\u00f6rt er dem Marburger „LOEWE-Institut f\u00fcr Synthetische Mikrobiologie“ (SynMikro) an.
\nSeit 2003 ist der Biochemiker Tr\u00e4ger des Leibniz-Preises. Das ist der am h\u00f6chsten dotierte deutsche Wissenschaftspreis. Einem Ranking der Zeitschrift „Laborjournal“ zufolge z\u00e4hlt er zu den drei\u00dfig meistzitierten deutschen Zellbiologen.
\nDie Publikation ging aus einer engen Kooperation zwischen Lills Arbeitsgruppe und kanadischen Wissenschaftlern von der University of Saskatchewan hervor. Die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) und das hessische F\u00f6rderprogramm „LOEWE“ haben die Forschungsarbeit unterst\u00fctzt.<\/p>\n
* pm: Philipps-Universit\u00e4t Marburg<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"
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