Eine Deutsch-polnische Forschungsgruppe hat eine Struktur mit gro\u00dfem biotechnologischem Potential entdeckt. Dabei formt ein Bakterienenzym ein molekulares Stromkabel.
\nDer Forschungsgruppe um die Marburger Biochemiker Dr. Jan Schuller und Prof. Dr. Johann Heider sowie Prof. Dr. Maciej Szaleniec aus Krakau ist es gelungen, mittels kryogener Elektronenmikroskopie die Struktur des Enzyms „AOR“ aus dem Bakterium Aromatoleum aromaticum aufzudecken. „Das Bakterium nutzt dieses Molek\u00fcl, um umweltsch\u00e4dliche Aldehydverbindungen abzubauen“, erkl\u00e4rte Schullers Mitarbeiter Fidel Ram\u00edrez-Amador. „Es besitzt im Gegensatz zu anderen Enzymen mit \u00e4hnlicher Funktion aber auch die F\u00e4higkeit, die biotechnologisch hoch interessante R\u00fcckreaktion zu katalysieren und somit Bioalkohole herzustellen.“
\nEr ist einer derEr ist Leitautoren des Fachaufsatzes. \u00dcber seine Ergebnisse berichtet das Team im Wissenschaftsmagazin „Science Advances“. Es entdeckte, dass dieses Enzym ein Stromkabel durch die Zelle bildet.
\n„Damit erh\u00f6ht das Enzym sowohl seine Stabilit\u00e4t als auch seine Effizienz deutlich“, sagte Szaleniecs Mitarbeiterin Agnieszka Winiarska. Sie ist eine weitere Leitautorin.
\n„Das Enzym verwendet eine Kette von Elektronen-leitenden Cofaktoren in einer filament\u00f6sen Anordnung“, legte Schuller dar, der die Forschungsarbeit zusammen mit Heider leitete. „Die meisten \u00e4hnlichen Metalloproteine dieser Familie weisen eine starke Sensibilit\u00e4t gegen\u00fcber Sauerstoff auf, was eine biotechnologische Anwendung stark erschwert“, erg\u00e4nzte Heider. „Dagegen zeigt AOR aus Aromatoleum aromaticum eine hohe Sauerstoffstabilit\u00e4t, die vermutlich durch seine au\u00dfergew\u00f6hnliche molekulare Architektur begr\u00fcndet ist.“
\nAromatoleum aromaticum vermag organische Schadstoffe abzubauen und gilt somit als guter Kandidat f\u00fcr biotechnologische Anwendungen. „Wie viele andere Mikroorganismen erweitert dieser Stamm das Repertoire seines Stoffwechsels, indem er \u00dcbergangsmetalle in Enzyme einbaut, zum Beispiel Wolfram“, erl\u00e4uterte Schuller. Das gilt auch f\u00fcr das in dieser Studie untersuchte Enyzm der Aldehyd-Oxidoreduktase (AOR).
\nDieses Wolfram-haltige Enyzm katalysiert die Elektronenabgabe von Aldehydverbindungen. „AOR-Enzyme sind die einzigen bekannten Biokatalysatoren, die auch die thermodynamisch schwierige Umkehrreaktion bewerkstelligen, wenn geeignete Elektronenspender zur Verf\u00fcgung stehen“, f\u00fchrte Fidel Ram\u00edrez-Amador aus. „Obwohl AOR-Enzyme so hochentwickelte Reaktionen durchf\u00fchren k\u00f6nnen, ist unser Wissen \u00fcber ihre Struktur und den Mechanismus ihrer Funktion bisher sp\u00e4rlich“, konstatierte Heider.
\n„\u00dcberraschenderweise fanden wir, dass sich mehrere Enzymuntereinheiten zu kurzen Filamenten aneinanderreihen“, berichtete Ram\u00edrez-Amador. Diese Untereinheit \u00e4hnelt dem eisen- und schwefelhaltigen Protein Ferredoxin, das beim Elektronentransport mitwirkt.
\n„Die entstehende Struktur gleicht somit einem elektronenleitenden Nanodraht“, erkl\u00e4rte Schuller. „Der filament\u00f6se Kern des Enzyms wird von den katalytischen Untereinheiten umh\u00fcllt wie ein Kupferkabel von einem Plastikmantel. Diese Architektur schirmt den Nanodraht ab und bietet gleichzeitig die M\u00f6glichkeit, den Komplex mit vielen Elektronen aufzuladen.“
\nDie Forschungsergebnisse kamen in interdisziplin\u00e4rer Zusammenarbeit zwischen dem Zentrum f\u00fcr Synthetische Mikrobiologie (SYNMIKRO) der Philipps-Universit\u00e4t und Prof. Dr. Maciej Szaleniec vom Jerzy-Haber-Institut f\u00fcr Katalyse und Oberfl\u00e4chenchemie der Polnischen Akademie der Wissenschaftenmit seiner Mitarbeiterin Agnieszka Winiarska zustande. Die molekulare Zell- und Mikrobiologie z\u00e4hlt zu den Forschungsschwerpunkten der Philipps-Universit\u00e4t Marburg.
\nSchuller leitet eine Emmy-Noether-Gruppe am Zentrum f\u00fcr Synthetische Mikrobiologie (SYNMIKRO) und am Fachbereich Chemie der Philipps-Universit\u00e4t. Vor Kurzem erhielt er einen ERC Starting Grant des europ\u00e4ischen Forschungsrats. Heider lehrt Mikrobielle Biochemie am Marburger Fachbereich Biologie.
\nDie Daten f\u00fcr die kryogene Elektronenmikroskopie wurden von Simone Prinz vom Max-Planck-Institut f\u00fcr Biophysik in Frankfurt am Main aufgenommen. Die Europ\u00e4ische Organisation f\u00fcr Molekularbiologie, die Europ\u00e4ische Gemeinschaft, das Nationale Wissenschaftszentrum Polens und die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) unterst\u00fctzten die wissenschaftliche Arbeit finanziell.<\/p>\n
* pm: Philipps-Universit\u00e4t Marburg<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"
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