Ein internationales Forschungsteam hat den Wirkmechanismus eines Schl\u00fcsselenzyms aufgekl\u00e4rt. Es studierte den Funktionsmechanismus einer Acetyltransferase.
\nEine internationale Forschungskooperation unter Marburger Leitung hat den Mechanismus aufgekl\u00e4rt, mit dem das Enzym „KAT6A“ zu seinen Zielgenen gebracht wird. Das Team weist nach, dass KAT6A mittels einer neu entdeckten Dom\u00e4ne an bestimmte Stellen der DNA andockt, an denen es die Verpackung der DNA lockert. Die Forschungsgruppe um den Biochemiker Dr. Robert Liefke berichtet im Fachblatt „Nucleic Acids Research“ \u00fcber ihre Ergebnisse.
\nDie Erbsubstanz DNA liegt nicht nackt und blo\u00df im Zellkern, sondern wird umh\u00fcllt von einer Schutzschicht aus Proteinen. Dabei handelt es sich um , die sogenannten „Chromatin“. Um einzelne Gene zu aktivieren, muss das Chromatin gelockert werden, so dass die DNA-Abschnitte zug\u00e4nglich sind, auf denen das jeweilige Gen liegt.
\n„KAT6A geh\u00f6rt zur Enzymklasse der Acetyltransferasen, die bei diesem Prozess entscheidend beteiligt sind“, erkl\u00e4rte Robert Liefke. Er ist einer der Leitautoren der aktuellen Ver\u00f6ffentlichung.
\nMutante Abwandlungen des Gens KAT6A kommen bei einer seltenen Erbkrankheit mit weltweit etwa 500 Patientinnen und Patienten vor, die unter anderem eine verz\u00f6gerte Sprachentwicklung, geistige Behinderung, Komplikationen des Verdauungstraktes und Herzanomalien aufweisen. Auch an der Entstehung von akuter myeloischer Leuk\u00e4mie ist KAT6A beteiligt.<\/p>\n
„Der genaue Mechanismus, wie KAT6A seine Zielgene findet und wie Mutationen von KAT6A zu Entwicklungsst\u00f6rungen und Krebserkrankungen f\u00fchren, war bislang nicht bekannt“, f\u00fchrte Liefke aus. Die Forschungsgruppe fand nun einen bisher unerforschten Abschnitt des KAT6A-Enzyms, das an bestimmte Stellen der DNA andockt. Das sind sogenannte „CpG-Inseln“.
\nBei ihnen handelt es sich um Stellen, an denen sich die DNA-Bausteine „C“ und „G“ h\u00e4ufen. „CpG-Inseln bilden Schl\u00fcsselstellen f\u00fcr die Steuerung von Genen“, legte Liefke dar.
\nDie Vertreter der Acetyltransferasen sind daf\u00fcr bekannt mit anderen Proteinen zusammenwirken, aber bisher wurde noch kein Beispiel beschrieben, daes direkt mit der DNA interagiert. „Nach unserem besten Wissen ist dies die erste Beschreibung eines Mitglieds dieser Enzymklasse mit einer spezifischen DNA-Bindefunktion“, erl\u00e4uterte der Marburger Forscher.
\nDie Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler \u00fcberpr\u00fcften experimentell, ob der von ihnen gefundene Enzymabschnitt tats\u00e4chlich daf\u00fcr verantwortlich ist, dass KAT6A an die CpG-Inseln der DNA bindet. Zu diesem Zweck baute das Team Mutationen in die entsprechenden Stellen des DNA-bindenden Abschnitts ein.
\n„Ver\u00e4ndert man diesen Enzym-Abschnitt durch Mutationen, so reichert sich KAT6A nicht mehr an CpG-Inseln an“, berichtete Liefke. „Unsere Arbeiten tragen zu einem besseren Verst\u00e4ndnis bei, wie Ver\u00e4nderungen des KAT6A Enzyms zu Entwicklungsst\u00f6rungen und Krebs f\u00fchren k\u00f6nnen“, erl\u00e4uterte Liefkes Mitarbeiterin Lisa Weber, die als Erstautorin des Fachaufsatzes firmiert.
\nDie Lebenswissenschaften geh\u00f6ren zu den Forschungsschwerpunkten der Philipps-Universit\u00e4t. Der Biochemiker Liefke leitet eine Nachwuchsgruppe am Institut f\u00fcr Molekularbiologie und Tumorforschung der Philipps-Universit\u00e4t.
\nNeben seinem Team sowie weiteren Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftlern der Philipps-Universit\u00e4t beteiligten sich Forscherinnen und Forscher aus M\u00fcnchen, Boston in den Vereinigten Staaten von Amerika (USA) und Peking in China an der Ver\u00f6ffentlichung. Die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG), die Fritz-Thyssen-Stiftung sowie F\u00f6rderorganisationen aus China und den USA unterst\u00fctzten beteiligte Forscherinnen und Forscher finanziell.<\/p>\n
* pm: Philipps-Universit\u00e4t Marburg<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"
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