Ein internationales Forschungsteam kl\u00e4rte die atomare Struktur eines Wasserstoff- und Kohlendioxid-speichernden Bakterienproteins auf. Dabei wurde ein „Elektronen-Highway“ f\u00fcr Wasserstoff- und Kohlendioxid-Speicherung entdeckt.
\nEine Forschungsgruppe des Marburger Zentrums SYNMIKRO hat zusammen mit Kollegen aus Frankfurt am Main und Basel die Struktur eines Enzyms aufgekl\u00e4rt, das aus molekularem Wasserstoff (H2) und Kohlendioxid (CO2) Ameisens\u00e4ure bildet. Die jetzt erstmals atomgenau beschriebene, fadenf\u00f6rmige Struktur des Enzyms wirkt wie ein Nanodraht und ist offenbar f\u00fcr die extrem effiziente Umwandlung der beiden Gase verantwortlich, berichtet das Team im Wissenschaftsmagazin „Nature“.
\nDas w\u00e4rmeliebende Bakterium „Thermoanaerobacter kuvui“ lebtfern vom Sauerstoff zum Beispiel in der Tiefsee und nutzt CO2 und Wasserstoff zur Energiegewinnung. Der Mikroorganismus besitzt ein au\u00dfergew\u00f6hnliches Enzym: die Wasserstoff-abh\u00e4ngige CO2-Reduktase „HDCR“ stellt aus gasf\u00f6rmigem Wasserstoff und Kohlendioxid Ameisens\u00e4ure her, wobei der Wasserstoff Elektronen an das Kohlendioxid \u00fcbertr\u00e4gt.
\nDer Marburger Strukturbiologe Dr. Jan Schuller vom LOEWE Zentrum f\u00fcr Synthetische Mikrobiologie ist einer der Leitautoren der aktuellen Studie. Seiner Einsch\u00e4tzung nach ist die HDCR das erste bekannte Enzym, das direkt Wasserstoff nutzen kann.
\nDie HDCR von Thermoanaerobacter kuvui besteht aus vier Protein-Modulen. Dabei handelt es sich um ein Wasserstoffspaltendes und ein Ameisens\u00e4ure-bildendes Modul – einer Formiat-Dehydrogenase – sowie zwei kleine Eisen-Schwefel-haltige Module. Erstaunlicherweise bildet das Enzym lange F\u00e4den.
\n„Wie wichtig diese Struktur war, konnten wir daran erkennen, dass die Fadenbildung die Enzymaktivit\u00e4t stark stimuliert“, erkl\u00e4rte der Frankfurter Mikrobiologe Prof. Dr. Volker M\u00fcller, der das Enzym entdeckte. Schullers Arbeitsgruppe fertigte eine molekulare Nahaufnahme des Enzyms an. Durch cryo-elektronenmikroskopische Analysen gelang Schullers Gruppe die Bestimmung der Raumstruktur in atomgenauer Aufl\u00f6sung.
\nDamit wurden die Details der langen Filamente sichtbar, die das Enzym unter den experimentellen Bedingungen im Labor bildet: Das R\u00fcckgrat der Filamente besteht aus den beiden kleinen Untereinheiten der HDCR, die so zu einer Art Nanodraht mit Tausenden von Elektronen-leitenden Eisenatomen zusammengelagert sind.
\n„Dies ist der bisher einzige enzymatisch dekorierte Nanodraht“, legte Schuller dar. „Auf diesem Draht sitzen das Hydrogenase-Modul und das Formiat-Dehydrogenasemodul wie Pilzk\u00f6pfe auf einer Leitung.“
\nDoktorand Helge Dietrich von der Goethe-Universit\u00e4t in der Gruppe von M\u00fcller testete eine genetische Modifikation der kleinen Module, die die Bildung der HDCR-F\u00e4den verhinderte. Das Ergebnis lautet: Die einzelnen Bausteine oder Monomere waren weit weniger aktiv als das Filament.
\nAuch in Bakterienzellen lagern sich Enzym-Monomere zu Fadenstrukturen zusammen. Diese Erkenntnis steuerten der Baseler Strukturbiologe Prof. Dr. Ben Engel und sein Team durch cryo-tomographische Untersuchungen bei.
\nDabei entdeckten die Forscher eine Besonderheit: „Die Filamente sind mehrfach um sich gewunden zu B\u00fcndeln, \u00e4hnlich wie Haare, die man zu einem Zopf bindet“, f\u00fchrt Engel aus. Die B\u00fcndel sind offensichtlich in der inneren Membran der Bakterienzelle verankert und durchspannen fast die gesamte Breite der Zelle.
\nMit der Struktur wird deutlich, woran es liegt, dass HDCR um Gr\u00f6\u00dfenordnungen effizienter als alle chemischen Katalysatoren und deutlich besser als alle bekannten Enzyme Ameisens\u00e4ure als „fl\u00fcssigen Wasserstoffspeicher“ aus Wasserstoff und CO2 herstellen kann. „Die Wasserstoffkonzentrationen im \u00d6kosystem dieser Bakterien sind gering; und dar\u00fcber hinaus k\u00f6nnen die CO2-
\nund H2 -Konzentrationen wechseln“, erl\u00e4uterte M\u00fcller. „Die Bildung und dar\u00fcber hinaus die B\u00fcndelung der Filamente schaffen nicht nur eine deutliche Erh\u00f6hung der Konzentration dieser Enzyme in der Zelle. Die Tausenden von Elektronen-leitenden Eisenatomen in diesem ,Nanodraht‘ k\u00f6nnen auch die Elektronen aus der Wasserstoffoxidation zwischenspeichern, wenn gerade mal eine Wasserstoffblase an den Bakterien vorbeizieht.“
\nDurch die atomare Aufl\u00f6sung der Struktur sind die R\u00e4tsel der HDCR noch nicht alle gel\u00f6st. Davon ist das Team \u00fcberzeugt.
\nSchuller meint: „Wir wissen noch nicht, wie der Draht die Elektronen speichert, warum die enzymatische Aktivit\u00e4t durch die Filamentbildung so stark stimuliert wird und wie die B\u00fcndel in der Membran verankert sind. An diesen Forschungsfragen arbeiten wir.“
\nDoch die Zukunft der HDCR k\u00f6nnte sehr spannend werden, glaubt M\u00fcller: „Vielleicht k\u00f6nnen wir einmal synthetische Nanodr\u00e4hte herstellen, mit denen wir CO2 aus der Atmosph\u00e4re einfangen k\u00f6nnen. Auch die biologische Wasserstoffspeicherung jetzt ist einen Schritt n\u00e4her ger\u00fcckt.“<\/p>\n
* pm: Philipps-Universit\u00e4t Marburg<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"
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